उत्पादने

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) ग्लूटाथिओनचे γ-ग्लुटामाईल अमाइड बॉन्ड क्लीव्ह करतात आणि सोडलेल्या γ-ग्लूटामाइल गटाला पाण्यात (हायड्रोलिसिस) किंवा स्वीकारणारा अमीनो ऍसिड (ट्रान्सपेप्टिडेशन) मध्ये हस्तांतरित करतात.हे सर्वव्यापी एन्झाईम जैवसंश्लेषण आणि ग्लूटाथिओनच्या ऱ्हासात आणि झेनोबायोटिक डिटॉक्सिफिकेशनमध्ये महत्त्वाची भूमिका बजावतात.येथे आम्ही Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) च्या 3Å रिझोल्यूशन क्रिस्टल स्ट्रक्चर आणि l-Glu सह त्याच्या कॉम्प्लेक्सचा अहवाल देतो.क्ष-किरण रचना पुष्टी करतात की BlGT हे N-टर्मिनल न्यूक्लियोफिलिक हायड्रोलेजचे सुपरफॅमिलीशी संबंधित आहे आणि प्रकट करते की प्रथिनेमध्ये बॅसिलस सबटिलिसच्या होमोलोगस एन्झाइमसाठी नोंदवल्याप्रमाणे उघडलेली सक्रिय साइट क्लीफ्ट आहे, परंतु मानवी γ-GT आणि γ-GT साठी निरीक्षण केलेल्यापेक्षा भिन्न आहे. इतर सूक्ष्मजीवांच्या γ-GT साठी.डेटा सूचित करतो की l-Glu च्या बंधनामुळे BlGT मोठ्या सब्यूनिटच्या C-टर्मिनल शेपटीचे पुनर्क्रमण होते आणि आम्ल अवशेषांच्या क्लस्टरची ओळख करण्यास अनुमती देते जे धातूच्या आयनच्या ओळखीत संभाव्यत: गुंतलेले असतात.BlGT च्या संरचनात्मक स्थिरतेवर या अवशेषांच्या भूमिकेचा अभ्यास चार नवीन अला सिंगल म्युटंट्सचे ऑटोप्रोसेसिंग, एन्झाईमॅटिक क्रियाकलाप, रासायनिक आणि थर्मल डिनेच्युरेशनच्या वैशिष्ट्यांद्वारे केला गेला आहे.परिणाम दर्शविते की Ala सह Asp568 बदलल्याने प्रथिनांच्या ऑटोप्रोसेसिंग आणि संरचनात्मक स्थिरता दोन्हीवर परिणाम होतो.