उत्पादने

सेरीन/थ्रेओनाइन प्रोटीन फॉस्फेटेसचे वर्णन अनेक रोगजनक जीवाणूंमध्ये फॉस्फोरिलेशन-आश्रित सिग्नल ट्रान्सडक्शन मार्गांमध्ये गुंतलेले अत्यावश्यक एन्झाइम म्हणून केले गेले आहे आणि वारंवार या जीवांच्या विषाणूशी संबंधित आहे.मायकोप्लाझ्मा सायनोव्हिया जीनोमच्या तपासणीत प्रथिने फॉस्फेट 2C (PP2C) उपकुटुंबातील पुटेटिव्ह प्रोटीन फॉस्फेट एन्कोडिंग जनुक (prpC) ची उपस्थिती दिसून आली.येथे, आम्ही M. synoviae phosphatase (PrpC) चे संपूर्ण जैवरासायनिक वैशिष्ट्य आणि या सजीवांच्या शरीरात निर्मार्ण होणारे द्रव्य संरचना-कार्य संबंधातील धातूच्या आयनांची विशिष्ट भूमिका नोंदवतो.PrpC अमीनो ऍसिड अनुक्रम विश्लेषणातून असे दिसून आले आहे की डिन्यूक्लियर मेटल सेंटरमध्ये समाविष्ट असलेले सर्व अवशेष आणि PP2C फॉस्फेटेसेसमध्ये संरक्षित केलेले थर्ड मेटल आयन-समन्वय अवशेष, PrpC मध्ये उपस्थित आहेत.PrpC हे एक मोनोमेरिक प्रोटीन आहे जे Mn(2+) आयनच्या अवलंबनासह फॉस्फो-सबस्ट्रेट्स डिफॉस्फोरिलेट करण्यास सक्षम आहे.थर्मल स्थिरता विश्लेषणाने सौम्य तापमानात एन्झाइमची स्थिरता आणि या मालमत्तेमध्ये Mn(2+) आयनची इन्फ्लुएंस दर्शविली.मास स्पेक्ट्रोमेट्री विश्लेषणाने असे सुचवले आहे की तीन धातूचे आयन PrpC ला जोडलेले आहेत, त्यापैकी दोन स्पष्ट उच्च-अभिनय स्थिरतेसह.पुटेटिव्ह थर्ड मेटल-ऑर्डिनेटिंग अवशेष, Asp122 आणि Arg164 च्या उत्परिवर्तनीय विश्लेषणातून असे दिसून आले की या प्रकारांमध्ये मॅंगनीज आयनचे कमकुवत बंधन दिसून आले आणि दोन्ही उत्परिवर्तनांचा PrpC फॉस्फेट क्रियाकलाप प्रभावित झाला.या परिणामांनुसार, PrpC हा धातू-आश्रित प्रोटीन फॉस्फेट सदस्य आहे ज्यामध्ये होलो फॉर्ममध्ये सुधारित स्थिरता आणि Asp122 सह, उत्प्रेरक क्रियाकलापांसाठी आवश्यक असलेल्या तिसऱ्या मेटल-बाइंडिंग साइटमध्ये गुंतलेले आहे.