उत्पादने

इन्फ्रारेड स्पेक्ट्रोस्कोपीचा वापर सब्सट्रेट-प्रोटीन परस्परसंवाद मॅप करण्यासाठी केला गेला आहे: सारकोप्लाज्मिक रेटिक्युलम Ca(2+)-एटीपीस वर न्यूक्लियोटाइड बंधनकारक आणि एटीपीस फॉस्फोरिलेशनचे संरचनात्मक बदल सब्सट्रेट एटीपी आणि एटीपी अॅनालॉग्स (2'-डीऑक्सी-एटीपी, 3) वापरून परीक्षण केले गेले. '-deoxy-ATP, आणि inosine 5'-triphosphate), जे सब्सट्रेटच्या विशिष्ट कार्यात्मक गटांमध्ये सुधारित केले गेले.2'-OH, 3'-OH, आणि अॅडेनाइनच्या एमिनो गटातील बदलांमुळे एटीपीसच्या बंधनकारक-प्रेरित रचनात्मक बदलाची व्याप्ती कमी होते, विशेषत: नंतरच्या दोनसाठी तीव्र प्रभाव दिसून येतो.हे न्यूक्लियोटाइड आणि ATPase मधील वैयक्तिक परस्परसंवादासाठी nucleotide-ATPase कॉम्प्लेक्सची संरचनात्मक संवेदनशीलता प्रदर्शित करते.एटीपीससह दिलेल्या लिगँड गटाच्या बंधनासाठी आणि परस्परसंवादासाठी अभ्यास केलेले सर्व गट महत्त्वाचे आहेत आणि इतर लिगँड गटांच्या परस्परसंवादावर अवलंबून असतात.ATPase चे फॉस्फोरिलेशन ITP आणि 2'-deoxy-ATP साठी आढळून आले, परंतु 3'-deoxy-ATP साठी नाही.एटीपी-प्रेरित संरचनात्मक बदलाची संपूर्ण व्याप्ती फॉस्फोरिलेशनसाठी अनिवार्य नाही हे दर्शविणारे न्यूक्लियोटाइड बंधनकारक बदल आणि फॉस्फोरिलेशनचा दर यांच्यात कोणताही थेट संबंध नाही.न्यूक्लियोटाइड-एटीपेस कॉम्प्लेक्ससाठी निरीक्षण केल्याप्रमाणे, प्रथम फॉस्फोरिलेटेड एटीपीस इंटरमीडिएट E1PCa(2) चे स्वरूप देखील न्यूक्लियोटाइडवर अवलंबून असते, हे दर्शविते की ATPase राज्यांमध्ये पूर्वीच्या अपेक्षेपेक्षा कमी एकसमान रचना आहे.